Войти  \/ 
:

Структурные белки

Структурные белки придают экстрацеллюлярным структурам  механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета. 
В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур (что предопределяется их аминокислотным составом.

A. Коллаген
В организме млекопитающих коллаген - преобладающий в  количественномотношении белок: он составляет 25% общего белка.
Коллаген присутствует в различных формах прежде всего в соединительной ткани. Этот белок имеет необычный аминокислотный состав: 1/З составляeт  глицин (Gly). примерно 10% пролин (Рrо), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl).

Последние две аминокислоты образуются после биосинтеза коллагена путем посттрансляционной модификации. 
В структуре коллагена постоянно повторяется триплет Gly-X-Y (2),  причем положение X часто занимает пролин, а Y - гидроксилизин. 
Имеются веские основания тому, что коллаген повсеместно присутствует в виде правой тройной спирали, скрученной из трех  первичных левых спиралей (1). В тройной спирали каждый третий остаток оказывается в центре, где по стерическим причинам помещается только глицин (3), остаток глицина окрашен в желтый цвет. 

Здесь представлен небольшой фрагмент тройной спирали. Вся молекула коллагена имеет длину около 300 нм.

 

 

 

 

В. Фиброин шелка


Шелк получают из коконов гусениц тутового  шелкопряда (Воmbух mori) и родственных видов.

 Ocновной белок шелка, фиброин, обладает  структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами листы располагаются параллельно  друг другу, образуя многочисленные пласты (1). 

Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между 
отдельными слоями могут поместиться лишь  компактные группировки.

Фактически фиброин состоит на 80% из глицина,  аланина и серина, т.е. из трех аминокислот,  характеризующихся минимальными размерами 
боковых цепей. Молекула фиброина содержит  типичный повторяющийся фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser)n .

Установлено, что в фиброине промежуток между складчатыми слоями составляет 0,35 и 0,57 нм. В первом случае в промежуток ориентирован глицин (R = H). Промежуток 0,57 нм создается за счетотталкивания боковых цепей серина и аланина (2).

 

 

 

C. α-Кератин
Структурным белком, построенным преимущественно в виде α-спирали, является α-кератин.

Волосы (шерсть), перья, иглы, когти и копыта животных состоят главным образом из кератина. В качестве компонента промежуточных филаментов кератин цитокератин) является важнейшей составной частью цитоскелета.

В кератинах большая часть пептидной цепи свернута в правую α-спираль. Две пептидные цепи образуют единую левую суперспираль, как это имеет место и в миозине. 

Суперспирализованные димеры кератина объединяются в тетраме-ры, которые агрегируют с образованием протофибрилл диаметром 3 нм. 

Наконец, восемь протофибрилл образуют микрофибриллы диаметром 10 нм. Волосы построены из таких же фибрилл. Так, в отдельном волокне шерсти диаметром 20 мкм переплетены миллионы фибрилл. Отдельные цепи кератина скреплены поперечно многочисленными дисульфидными связями, что придает им дополнительную прочность.

При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстанов-ления тиолами разрушаются дисуль-фидные мостики, а затем для придания волосам необходимой формы их высушивают при нагревании. При этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.

 

Свертывание белков

Информация относительно биологически активной (нативной) конформации полипептидной цепи закодирована в аминокислотной последовательности. Вторичные, третичные и четвертичные структуры многих белков образуются в растворе самопроизвольно в пределах нескольких минут. Тем не менее в клетке имеются специальные белки, функция которых обеспечивать свертывание полипептидных цепей вновь синтезируемых белков.

Выяснение закономерностей свертывания полипептидных цепей является одной из важнейших задач биохимии.

В случае успеха появилась бы возможность предсказывать нативные конформации белков на основании данных об аминокислотных последовательностях, реконструиру-емых на основании относительно легко доступных ДНК последовательностей.


Besucherzahler russian girl
счетчик посещений